Iones de bombeo

#1# Resumen (30 Ene, 2007): Los investigadores que estudian el patógeno del cólera han arrojado nueva luz sobre cómo las bacterias generan la energía que necesitan para vivir. Los hallazgos podrían ayudar a los científicos a comprender cómo pueden las bacterias encontrar energía para sobrevivir en alguno de los entornos más extremos conocidos. #2# basado en una publicación del Instituto Politécnico Renssealer #3#Los investigadores del Instituto Politécnico Renssealer han descubierto nuevos detalles sobre cómo generan las bacterias la energía para vivir. En dos artículos recientemente publicados, los científicos añaden detalles clave al mecanismo molecular tras el patógeno que causa el cólera. El trabajo podría aportar una mejor comprensión de este patógeno, a la vez que también ofrece un conocimiento profundo de cómo las células transforman la energía del entorno en las formas requeridas para sostener la vida. Los hallazgos podrían conducir a un mejor conocimiento de cómo los microbios de la Tierra son capaces de vivir en alguno de los ambientes más inhóspitos de nuestro planeta, al igual que arroja pistas cobre cómo la vida podría encontrar la energía para sobrevivir en otros planetas. Como organismo unicelular, Vibrio cholerae depende de los recursos en su entorno inmediato para mantenerse. Blanca Barquera, profesora ayudante de biología en Renssealer e investigadora principal del proyecto, estudia una enzima que reside en las membranas que envuelven a V. cholerae. Esta enzima, conocida como NQR, bombea iones de sodio fuera de la bacteria para generar una diferencia en la concentración entre el exterior y el interior. Este gradiente actúa como una batería que alimenta las funciones esenciales de la célula, tales como el movimiento de la cola de la bacteria, el flagelo. La mayoría de las células, incluyendo las humanas, usa gradientes de protones para su función de conservación de energía, pero las enzimas que trabajan con iones de sodio son ideales para el estudio experimental, según Barquera. El socio es más fácil de rastrear y su concentración puede cambiarse sin afectar al pH, lo que es más complicado con los protones. “Es un sistema muy bueno para comprender este mecanismo tan básico cargando esta batería para crear energía”, dijo. A fin de aprender cómo funciona la enzima, los investigadores intentan hacerse una idea de su estructura tridimensional. “La enzima es como dos máquinas juntas – imagine la turbina y el generador de una central hidroeléctrica. Una es la fuente de energía; la otra usa esta energía para bombear iones fuera de la célula”, dijo Barquera. La cuestión clave es cómo están conectadas las dos máquinas. En el primer artículo, publicado en la Revista de Bacteriología, Barquera abordó la cuestión de cómo está organizada la estructura de la enzima con respecto a los dos lados de la membrana. El problema es que la enzima no es sensible a los métodos normales para determinar la estructura. Ya que una bomba de iones necesita llevar iones de un lado a otro de la membrana bacteriana, la enzima tiene que recorrer todo el camino desde el medio acuoso del interior de la célula, a través de la aceitosa membrana interior, al entorno acuoso de fuera de la célula. Por esta razón, la enzima está formada por componentes hidrosolubles y liposolubles en una sola entidad, por lo que no puede mantener su forma en ningún disolvente. Usando un proceso por etapas, Barquera puso etiquetas en puntos significativos a lo largo de la longitud de la proteína y después determinó si estas etiquetas aparecían dentro o fuera del envoltorio de la membrana celular. Los resultados mostraron que los cofactores – partes importantes de la maquinaria enzimática – están todos situados en el lado interior de la membrana, que corresponde con el puerto de “entrada” de la bomba de iones. #4#El segundo artículo fue publicado en la Revista de Química Biológica. En este estudio, Barquera se centró en las estructuras, conocidas como flavinas, del interior de la encima que lleva la corriente eléctrica que hace funcionar la bomba de iones. Usando un método interdisciplinario que combinaba métodos genéticos – para modificar la estructura de la enzima – con una técnica analítica conocida como Espectroscopia por Resonancia Paramagnética del Electrón (Electron Paramagnetic Resonance Spectroscopy), que observa el spin del electrón, ella y su colaborador Mark Nilges de la Universidad de Illinois analizaron las propiedades de las moléculas de flavina, y trazaron estas propiedades funcionales para puntos específicos de la estructura de la proteína. NQR es sólo una de las varias enzimas que bombean sodio que Barquera planea estudiar. Debido a que estas enzimas son significativamente distintas de las proteínas humanas que hacen un trabajo similar, algunas de ellas podrían ser el objetivo de antibióticos novedosos. “Un inhibidor o droga sería específico”, dijo. “Podrías matar a la bacteria sin hacer nada al anfitrión humano”. Pero Barquera cree que los beneficios más importantes de su investigación podrían desarrollarse por caminos que no pueden preverse: “Desde el punto de vista de la ciencia básica, cuanto más se sabe, mejor”, dijo Barquera. “Es la ciencia básica la que nos llevará a lugares inesperados”. Uno de esos lugares inesperados en la carrera de Barquera ha sido su interés en desarrollo en la fisiología y el ciclo vital de V. Cholerae. Mucho de lo que se sabe sobre V. Cholerae procede del estudio del organismo cuando está en el cuerpo, aunque la bacteria pasa la mayoría de su vida fuera de sus anfitriones. El estudio del resto del ciclo vital podría ser importante en la prevención de la enfermedad. 'Tenemos que conocer al enemigo”, dijo Barquera. Tal como estamos, “Estamos intentando matar a nuestros enemigos con muy poco conocimiento”.